Pengertian Koenzim: Fungsi, Peran, Cara Kerja, Jenis, Struktur, Faktor dan Contoh

Apa itu koenzim?

Koenzim adalah salah satu dari sejumlah senyawa organik yang terdistribusi secara adil yang bertindak sebagai kofaktor dengan enzim dalam meningkatkan berbagai macam reaksi metabolisme.

 

Pengertian-Koenzim-Fungsi,-Peran,-Cara-Kerja,-Jenis,-Struktur,-Faktor-dan-Contoh

Koenzim terlibat dalam katalisis stoikiometri enzim, dimodifikasi selama reaksi, dan mungkin memerlukan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim untuk mengembalikannya ke keadaan semula.

Fungsi koenzim

Berikut ini adalah fungsi dari koenzim yaitu:

Enzim tanpa koenzim disebut apoenzim. Tanpa koenzim atau kofaktor, enzim tidak dapat secara efektif mengkatalisasi reaksi. Nyatanya, enzim tidak bisa bekerja sama sekali. Ketika reaksi tidak dapat berlanjut pada kecepatan katalitik normal, organisme berjuang untuk mempertahankan kehidupan.

  • Ketika enzim memperoleh koenzim, itu menjadi holoenzim, atau enzim aktif. Enzim aktif mengubah substrat menjadi produk yang dibutuhkan organisme untuk menjalankan fungsi penting baik secara kimiawi maupun fisiologis. Koenzim, seperti enzim, dapat digunakan kembali dan didaur ulang tanpa mengubah kecepatan atau efektivitas reaksi. Mereka mengikat bagian situs aktif ke enzim, yang dapat menyebabkan reaksi katalitik. Jika enzim didenaturasi oleh suhu ekstrim atau nilai pH, koenzim tidak dapat lagi menempel pada pusat aktif.
  • Klasifikasi koenzim

Mereka dibagi menjadi dua jenis berdasarkan interaksinya dengan apoenzim, yaitu kelompok kosubstrat dan prostetik.

Kosubstrat adalah substrat dalam enzim yang mengkatalisis reaksi dengan mengubah jalur reaksi dan hubungannya dengan situs aktif. Struktur asli dari co-substrat dibuat ulang melalui reaksi lanjutan yang dikatalisis oleh enzim lain. Berbeda dengan substrat biasa, yang merupakan produk khas dari perubahan alam, Cosbstrat dapat didaur ulang berkali-kali di dalam sel. Ko-substrat dari kelompok metabolit aktif berbeda dari enzim yang mengkatalisasi reaksi.

Kelompok prostetik terikat pada enzim selama proses reaksi, dalam beberapa kasus kelompok prostetik dalam kelompok prostetik, yang terikat erat ke situs aktif dengan interaksi lemah, terikat secara kovalen ke apoenzim. Seperti residu asam amino ionik di situs aktif, gugus prostetik kembali ke bentuk aslinya.

Kelompok kosubstrat dan prostesis adalah bagian dari situs aktif di rantai samping residu asam amino.

Prokariota, protista, jamur dan tumbuhan dapat mensintesis koenzim dari prekursor, sedangkan mamalia membutuhkan sumber koenzim untuk bertahan hidup, yang dipasok dari nutrisi (biasanya dalam jumlah kecil), vitamin.

Sumber utama vitamin dari tumbuhan dan organisme, meskipun hewan karnivora dapat mengenai vitamin daging. Kebanyakan vitamin secara enzimatis diubah menjadi koresponden koenzim

Penyakit malnutrisi dapat terjadi jika makanan hewani mengandung sedikit atau tanpa vitamin. Namun, mereka dapat diobati dan dicegah dengan mengonsumsi vitamin yang tepat. Pemulihan penyakit digunakan untuk menguji keefektifan ekstrak selama isolasi vitamin.

Kebanyakan vitamin diubah menjadi koenzim setelah bereaksi dengan ATP. Jumlah molekul ATP yang ditransfer ke vitamin adalah cluster yang berikatan dengan koenzim di situs aktif enzim.

Kata vitamin diciptakan oleh Kazimierz Funk pada tahun 1912 untuk menggambarkan “amin vital” dari mengupas nasi, yang menyembuhkan beri-beri (penyakit malnutrisi yang menyebabkan kerusakan saraf). Berikan pertama kali ditemukan pada burung. Zat anti berry (thiaine) dikenal sebagai vitamin B1.

Dua klasifikasi vitamin: vitamin yang larut dalam air (seperti vitamin B) dan vitamin yang larut dalam lemak (vitamin lemak). Vitamin yang larut dalam air dibutuhkan dalam jumlah kecil setiap hari karena vitamin ini dengan cepat dikucilkan dengan urin dan penyimpanan seluler dan koenzimatik tidak stabil. Vitamin yang larut dalam lemak seperti vitamin A, D, E, K disimpan oleh hewan, dan konsumsi vitamin yang berlebihan dapat menyebabkan efek toksik yang dikenal sebagai hyperavitaminosis.

Peran koenzim

Koenzim berperan dalam fungsi sel. Reaksi dalam sel bekerja untuk memecah nutrisi atau menggabungkan molekul untuk aktivitas bergerak yang membuat sel tetap hidup. Enzim ini mempercepat reaksi ini. Reaksi ini tidak dapat berlangsung tanpa enzim.

Koenzim pada gilirannya mendukung fungsi enzim. Mereka mengikat enzim secara longgar untuk menyelesaikan aktivitas mereka. Koenzim adalah non-protein, molekul organik yang memfasilitasi katalisis, atau reaksi enzimatik.

Bagaimana enzim bekerja

Substrat memasuki situs aktif enzim. Sisi aktif merupakan komponen yang berperan sebagai katalis. Enzim mengkatalisasi reaksi dengan meningkatkan laju reaksi. Kecepatan reaksi ditingkatkan dengan mengurangi energi aktivasi.

Energi aktivasi dikurangi dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dibuat dari reaksi enzim, produk dilepaskan. Enzim dapat membentuk kompleks baru dengan substrat lain.

Teori enzim dapat dijelaskan dengan teori gembok dan kunci dan karena teori adaptasi.

Jenis enzim

Kofaktor adalah molekul yang terikat pada enzim selama reaksi kimia. Secara umum, senyawa apa pun yang membantu enzim disebut kofaktor. Namun, kofaktor dapat dibagi menjadi tiga subkelompok berdasarkan komposisi dan fungsi kimianya:

Koenzim

Adalah molekul non-protein yang dapat digunakan kembali yang mengandung karbon (organik). Mereka mengikat secara bebas ke enzim di situs aktif untuk mengkatalisasi reaksi. Sebagian besar adalah vitamin, turunan vitamin, atau bentuk nukleotida.

Kofaktor

Berbeda dengan koenzim, kofaktor nyata adalah molekul non-protein yang dapat digunakan kembali yang tidak mengandung karbon (anorganik). Biasanya, kofaktor termasuk ion logam seperti besi, seng, kobalt dan tembaga yang terikat secara longgar ke situs aktif enzim. Mereka juga perlu ditambahkan ke makanan, karena kebanyakan organisme tidak secara alami mensintesis ion logam.

Kelompok prostetik

Ini bisa berupa vitamin organik, gula, lipid atau ion logam anorganik. Berbeda dengan koenzim atau kofaktor, bagaimanapun, kelompok ini mengikat sangat erat atau kovalen dengan enzim untuk mendukung reaksi katalitik. Kelompok ini sering digunakan dalam respirasi sel dan fotosintesis.

Struktur enzim

Apoenzim adalah bagian dari enzim yang tidak tahan panas
Kelompok prostetik adalah senyawa non-protein, relatif tahan panas, dan terdiri dari koenzim dan kofaktor. Koenzim adalah molekul organik kompleks dan biasanya merupakan turunan dari vitamin. Misalnya terdiri dari NADG, FADH, vitamin B. Kofaktor terdiri dari ion-ion organik seperti Zn, Fe, MN.

Faktor yang mempengaruhi cara kerja enzim

Temperatur / temperatur

Aktivitas enzim meningkat seiring dengan peningkatan suhu hingga titik tertentu. Enzim bekerja secara optimal pada suhu 30-37 derajat Celcius. Dapat bereaksi lebih cepat pada suhu di atas 50 derajat Celcius.

Pada suhu 60 – 70 derajat Celcius, kecepatan reaksi menurun karena adanya pembekuan enzim. Enzim mengalami perubahan sifat atau kehilangan kemampuannya sebagai katalis.

Keasaman, pH

Enzim bekerja pada pH tertentu, biasanya pada pH netral, dengan pengecualian beberapa enzim yang bekerja dalam suasana asam atau basa. Misalnya, enzim Ptialin hanya dapat bekerja pada pH netral. Enzim pepsin bekerja pada pH asam, sedangkan enzim tripsin bekerja pada suasana basa.

Denaturasi dan renaturasi

Denaturasi adalah pemecahan enzim tiga dimensi. Kerusakan pada bentuk ini memastikan bahwa enzim tidak lagi berikatan dengan substrat. Selama renaturasi, enzim dikembalikan ke bentuk aslinya. Enzim tersebut dapat bekerja sesuai fungsinya.

Aktivator dan inhibitor

Aktivator adalah molekul yang memfasilitasi pengikatan antara enzim dan pengurangnya. Sedangkan inhibitor merupakan molekul yang menghambat ikatan antara enzim dan substrat.

Konsentrasi enzim

Semakin tinggi konsentrasi enzim, semakin cepat waktu reaksinya. Meskipun kecepatan reaksi dalam keadaan konstan.

Konsentrasi substrat

Semakin tinggi konsentrasi substrat, semakin cepat enzim bekerja. Namun, ketika kerja enzim berada pada kondisi maksimumnya, kerja enzim berikutnya tetap.

Contoh koenzim

vitamin

Banyak, tapi tidak semua, koenzim adalah vitamin atau berasal dari vitamin. Jika asupan vitamin terlalu rendah, organisme kekurangan koenzim yang diperlukan untuk mengkatalisasi reaksi. Vitamin yang larut dalam air, termasuk semua vitamin B kompleks dan vitamin C, menyebabkan koenzim diproduksi. Dua dari turunan vitamin koenzim yang paling penting dan banyak digunakan adalah nikotinin amida adenin dinukleotida (NAD) dan koenzim A.

NAD berasal dari vitamin B3 dan berfungsi sebagai salah satu koenzim terpenting dalam sel ketika diubah menjadi dua bentuk alternatif. Ketika NAD kehilangan elektron, lapisan koenzim energi yang disebut NAD + terbentuk. Ketika NAD membeli elektron, NAD menciptakan koenzim berenergi tinggi yang disebut NADH.

NAD + terutama mentransfer elektron yang dibutuhkan untuk reaksi redoks, terutama yang terlibat dalam bagian asam sitrat (TAC) dari siklus. TAC menghasilkan koenzim lain seperti ATP. Ketika organisme kekurangan NAD +, mitokondria menjadi kurang berfungsi dan memberikan lebih sedikit energi untuk fungsi sel.

Ketika NAD + elektron memperoleh melalui reaksi redoks, NADH terbentuk. NADH, sering disebut Koenzim 1, memiliki banyak fungsi. Faktanya, itu dianggap sebagai koenzim nomor satu dalam tubuh manusia karena diperlukan untuk banyak hal yang berbeda. Koenzim ini terutama membawa elektron untuk reaksi dan menghasilkan energi dari makanan. Misalnya, rantai transpor elektron hanya dapat mengirim elektron dari NADH. Kekurangan NADH menyebabkan kekurangan energi dalam sel, yang menyebabkan kelelahan yang meluas. Selain itu, koenzim ini dikenal sebagai antioksidan biologis paling kuat yang digunakan untuk melindungi sel dari zat berbahaya atau berbahaya.

Koenzim A, juga dikenal sebagai asetil-KoA, secara alami berasal dari vitamin B5. Koenzim ini memiliki fungsi yang berbeda. Pertama, bertanggung jawab untuk memulai produksi asam lemak dalam sel. Koenzim A juga memulai siklus asam sitrat, yang mengarah pada produksi ATP.

Non-vitamin

Koenzim non-vitamin biasanya membantu mentransfer bahan kimia ke enzim. Mereka memastikan bahwa fungsi fisiologis seperti pembekuan darah dan metabolisme terjadi pada organisme. Koenzim ini dapat diproduksi dari nukleotida seperti adenosine, uracil, guanine atau insine.

Adenosine triphosphate (ATP) adalah contoh koenzim non-vitamin yang penting. Faktanya, ini adalah koenzim paling umum di tubuh manusia. Ini mengangkut zat dan menyediakan energi yang diperlukan untuk reaksi kimia yang diperlukan dan kontraksi otot. Untuk tujuan ini, ATP mengangkut fosfat dan energi ke berbagai lokasi di dalam sel. Energi juga dilepaskan saat menghilangkan fosfat. Proses ini merupakan hasil dari rantai transpor elektron. Tanpa koenzim ATP, sedikit energi tersedia di tingkat sel dan fungsi vital normal tidak dapat terjadi.

Baca Juga: